Abnorme Oberflächenglykosylierung auf B-Zelllinien von Patienten mit Carbohydrate-Deficient Glycoprotein Syndrome
Markus Johannes Bergmann
Dr. Med. Abnormen der Oberflächenglykosylierung auf B-Zelllinien von Patienten mit Glykanose Carbohydrate-Deficient Glycoprotein Syndrome Geboren am 12.09.1970 an der Universität Heidelberg Reifeprüfung am 15.05.1990 an der Universität Karlsruhe Studiengang der Fachrichtung Medizin von WS 1991/92 bis SS 1998 Physik am 24.08.1993 an der Universität Heidelberg Klinische Studie an der Universität Heidelberg Praxisjahr in Houston (Texas), Durham (North Carolina) und Heidelberg Staatsuntersuchungen am 28.05.1998 an der Universität Heidelberg Promotionsfach: Deutsches Krebsschutz- und Proteenzentrum (DKFZ) Doktor: Herr Priv.-Doz. Dr. G. G. Hardhard Schwartz Physikologie am 24.08.1993 an der Universität Heidelberg Klinische Studie an der Universität Heidelberg Praxisjahr in Houston (Texas), Durham (North Carolina) und Heidelberg Staatsuntersuchungen am 28.05.1998 an der Universität Heidelberg Promotionsfach: Deutsches Krebschutz- und Proteenzentrum (DKFZZ) Doktor: Herr Priv.-Doz.
Die vorliegende Studie untersuchte, ob auch zelluläre Proteine von Lymphozyten
Sie haben ein Glycosyldefekt bei CDG-Syndrom.
Periphere B-Lymphozyten von CDGS-Patienten mit dem Epstein-Barr-Virus (EBV) wurden
Die Lymphoblastose wird in den Zellen übertragen, um Lymphoblastose-Zelllinien zu etablieren.
Die Aktivität von Enzymen, die zur Oberflächenglykosylierung beitragen, wurde gemessen. Außerdem wurden Kohlenhydratstrukturen oder Glykoproteine, die auf dem Zellmembran ausgedrückt sind, mit verschiedenen Methoden analysiert. Es konnte keine Unterschiede zwischen CDG-Zelllinien und Kontrollzellen festgestellt werden, die ähnlich wie andere EBV-transformierte Zelllinien ausgedrückt wurden. Bei der Anti-Glykosylierung von verschiedenen Oberflächenmarkern wie z.B. dem Major Histocompatibility Complex (MHC) der Zellklasse I konnte kein Unterschied zwischen CDG-Zelllinien und Kontrollzellen festgestellt werden.
Es kann zusammengefasst werden, dass die Oberflächenexpression von Lactosaminoglycan-Strukturen bei CDGS-Zellen von anderen EBV-transformierten Zelllinien abweicht. Die gezeigten Unterschiede in Sialylierung in den 2,6- und 2,3-Positionen sind jedoch nicht durch einen Defekt der Sialyltransferasen hervorgerufen, sondern möglicherweise durch eine modifizierte Expression von sialylierbaren Oberflächenexpressionen. Eine mögliche funktionelle Wirkung dieses Defekts auf das Immunsystem der betroffenen CDGS-Patienten bedarf weiterer Erklärung.