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Untersuchungen zur intrazellulären Signaltransduktion von L-Selektin und DC40-Ligand in T-Lymphozyten

Stefan Weinmann

Dr. med. Untersuchungen zur intrazellulären Signaltransduktion von L-Selectin und CD40-Ligand in T-Lymphozyten Geboren am 14.06.1971 in Schweinfurt Reifeprüfung am 11.05.1990 in Amendungen Studiengang der Fakultät Medizin von SS 1991 bis SS 1997 Physik am 01.04.1993 an der Universität Freiburg Klinische Studie in Heidelberg Praktikumjahr in Monterrey, Mexiko und Heidelberg Staatsuntersuchungen am 05.11.1997 an der Universität Heidelberg Promotion: Kindermedizin Doktor: Prof. Dr. med. O. Linderkamp Das Adhesionsmolekül L-Selectin spielt eine wichtige Rolle im Prozess der Verfolgung von Leukozyten-Kinnenzellen, was zu einem wichtigen Schritt in der Entwicklung von L-Selectin-Aktivitäten führt, die nach dem Beginn der Untersuchung von L-Selectin und L-Selectin-Aktivitäten durch die L-Selectin-Analyse und L-Selectin-Selectin-Aktivität führt.

In dieser Studie konnten Kinase-Assays zur Stimulation von Jurkat-T-Lymphozyten

mit L-Selectin eine Aktivierung des Jun-Kinases, aber keine Aktivierung des p38-Kinases

Die L-Selectin-medierte Aktivierung der Jun-Kinasen ist

Aktivierung der p56lck-kinase gebunden, da sie bei p56lck-defizienten Zellen nicht

Es ist möglich, dass diese Junkinase-Stimulation zur Aktivierung des AP-1-Transkriptionsfaktor-Komplexes führt, was zusammen mit einem Kreuzverbund des TCR/CD3-Rezeptor-Komplexes zu einer Veränderung der Gen-Transkription führen könnte, was L-Selectin zum Kandidaten für die TCR/CD3-Kostimulation macht.

Das CD40/CD40L-Paar wurde anhand der EL-4-Maus-Thymomenzell-Linie untersucht.

Wichtigkeit bei der Aktivierung von B- und T-Zellen führte in der vorliegenden Arbeit zur Untersuchung der Phosphorylierung von p38 und Jun-Kinasen durch spezifische Antikörper nach Stimulation des CD40-Ligandes. Es konnten keine Phosphorylierung dieser beiden Kinasen nach CD40L-Stimulation nachgewiesen werden. Überwiegend zeigte sich ein hoher basaler Phosphorylierung und kein Anstieg der Phosphorylierung der beiden Proteine mit zunehmender Stimulationszeit des CD40-Ligandes. Dies könnte durch eine Nettowirkung verschiedener Phosphorylierung der p38-Kinasen oder die Messung einer nicht mit aktivierten Phosphorylierung verbundenen Phosphorylierung erklärt werden.