Immunchemische Charakterisierung des regulatorischen menschlichen IgG-Anti-F(ab)2-Autoantikörpers
Ingrid Kohl
Dr. sc. hum. Immunchemische Charakterisierung der regulatorischen menschlichen IgG-anti-F(ab Autoantikörper geboren am 18.01.1965 in Heidelberg Reifeprüfung am 23.06.1984 in Wald-Michelbach Studiengang des Fachbereichs Pharmazie von WS 1987 bis SS 1991 1. Staatsprüfung am 20.03.1990 an der Ruprecht-Karls-Universität Heidelberg 2. Staatsprüfung am 14.10.1991 an der Ruprecht-Karls-Universität Heidelberg Praktikjahr in der Nord-Apotheke in Schwetzingen 3. Staatsprüfung am 14.12.1992 im Regierungspräsidium Stuttgart Prüfung als Apotheker am 22.12.1992 Promotion: Immunologie Doktor: Privatdoz.
Untersuchungen in Ratten und Menschen liefern Hinweise auf ihre immunsuppressiven Eigenschaften
In autologischen und allogenen Systemen, um Schlussfolgerungen zu ihrer physiologischen Rolle zu ziehen.
Die Ergebnisse der Untersuchungen ergaben eine stärkere Bindung des IgG-Anti-Fab-Autoantikörpers an das Fab-Fragment und eine schwächere Bindung an das Fab-Fragment. Aufgrund dieser Erkenntnisse wurde eine mögliche Epitope in der Hinge-Region des IgG vermutet.
Die weitere Erforschung des Epitops mit synthetischen IgG1-Hinge-Peptiden führte schließlich zu
Definition der in der natürlichen IgG1-Hinge-Region erkannten Sequenz: Das ist die Aminosäure-Sequenz 225-232. Es befindet sich in der mittleren bis unteren Hinge-Region und umfasst die zyklische Core mit ihren Disulfidbrücken und den daraus folgenden drei Aminosäuren Prolin-Alanin-Prolin im exzyklischen Teil. Das IgG-Anti-Fab-Auto-Antikörper bindet jedoch nur an ein entsprechendes H-Peptid, wenn die drei exzyklischen Aminosäuren wie das natürliche IgG1 stabilisiert sind. Da entweder eine Konformität mit dem natürlichen IgG1-Hinge-Peptid entspricht oder eine weitere nachhaltige Aminosäquenz um fünf Sequenzen verlängert wird.
Das Anti-Hinge-Auto-Antikörper konnte durch Affinitätschromatographie aus dem Serum gesund werden.
Die Probanden werden isoliert, aber nach ihrer Entfernung blieb eine Anti-Hinge-
Antikörper reduzierte Anti-F(ab
- Aktivität im Serum ist übrig.
Wir können diese Familie zuschreiben, die, wie unsere Bindungsstudien vermuten lassen, einen Epitop in der CH1-Region des IgG und in der konstanten Region der leichten Kette erkennen. Insgesamt kann man von einer IgG-Anti-F(ab-Auto-Antikörper-Familie sprechen, in der das Anti-Hinge-Antikörper ein wichtiges und quantitativ bestimmendes Familienmitglied ist.