Influencia de la sorción de hidrolizados proteicos cuaternizados en las propiedades químicas de lana oxidada.

, / N. Gúmez. A. N& R. Julid y P. Ena SORClON DE HlDROLlZADOS PROTEICOS EN LANA OXIDADA INFLUENCIA DE LA SORCION DE HIDROLIZADOS PROTEICOS CUATERNIZADOS EN LAS PROPIEDADES QUlMlCAS DE LANA OXIDADAe) N. Gdmez*. A. Naiki R. Juliá"' y P. Erra"" 0.1. Resumen La sorción de hidrolizados proteicos anfifílicos de amonio cuaternario en fibras de queratina produce cambios favorables en relación con las propiedades químicas y físicas de fibras queratínicas químicamente dafiadas aportando, además, nuevas cualidades. En este trabajo se presenta un estudio de la sorción de péptidos anfifílicos de amonio cuaternario en fibras de lana tratadas con peróxido de hidrógeno en medio alcalino y se discuten las modificaciones causadas en las propiedades químicas de dichas fibras, tales como solubilidad alcalina y solubilidad urea-bisulfito, y los posibles mecanismos implicados. Palabras clave: lana, hidrolizados proteicos, waternizado. 0.2. Summary. INFLUENCE OF THE SORPTION OF QUATERNIZED OF PROTEIC HYDROLIZATES ON THE CHEMICAL PROPERTIES OF OXIDATED WOOL The sorption of amphiphilic proteic hydrolyzates of quaternary ammonium in keratin fibres produces favourable changes in the chemical and physical fibres of chemically damaged keratin fibres providing new qualities. This paper presents a study about the sorption of amphiphilic peptides of quaternary ammonium in wool fibres treated with hydrogen peroxide in an alkaline medium; the modifications caused in the chemical properties of the fibres, such as alkali solubility and urea-bisulphite and the possible mechanisms involved are discussed. Key words: wool, quaternizedproteic hydrolyzates. e) Trabajo presentado en las XXV Jornadas del Comite Espahol de Detergenaa. Barcelona. 1994. N. Gómez, Becaria del Ministerio de Educación y Ciencia. Departamento de Tecnología de Tensioactivos. C.I.D., (C.S.I.C.). ** Dr. Ing. A. Naik. Profesor Titular de Universidad en el Departamento de Ingeniería Textil y Papelera (UPC). Jefe del Laboratorio de Parametría Textil. INTEXTER. ... R. JuliB. Colaboradora Científica, Dpto. Tecnología de Tensioactivos. C.I.D. (C.S.I.C.). .s.. P. Erra. Profesora de Investigación Cientlfica. Dpto. Tecnología de Tensioactivos. C.I.D.. (C.S.I.C.). 0.3. Résumé.lNFLUENCE DE LA SORPTION D'HYDROLYSES PROTEIQUES QUATERNISES SUR LES PROPRIETES CHlMlQUES DE LAlNE OXYDEE La sorption d'hydrolysés protéiques amphiphiles d'ammonium quaternaire sur des fibres de kératine produit des changements favorables par rapport aux propriétés chimiques et physiques de fibres kératiniques chimiquement aff ectées apportant en outre de nouvelles qualités. Dans ce travail, on presente une étude de la sortion de peptides amphiphiles d'ammonium quaternaire sur des fibres de laine traitées au peroxyde d'hydrogene en milieu alcalin et on y discute les modifications causées sur les propriétés chimiques desdites fibres, telles que la solubilité alcaline et la solubilité urée-bisulfite, et les possibles mécanismes impliqués. Mots clé: laine, hydrolysés protéiques quaternisés. Los hidrolizados de colágeno y de queratina y en particular sus derivados de amonio cuatemizado son frecuentemente usados en tratamientos de cabello humano puesto que ellos mejoran las propiedades del cabello químicamente dañado Durante la ultima década se han registrado una gran cantidad de patentes en relación con la obtención de productos derivados de péptido~~-~"), con la form~lación~.~.~) y con las utilidadeslo). Sin embargo el numero de trabajos de investigación publicados es limitado. Estudios sobre hidrolizados proteicos o sobre sus derivados cuaternizados en fibras de lana son puntuales y mientras unos autores los consideran como agentes protectoresl1), auxiliares efectivosI2) o que pueden conferir inencogibilidad 13), otros indican que causan efectos adversos14). Recientemente hemos encontrado que tejido tricotado de lana merino tratado con un agente químico en presencia de hidrolizado proteico cuaternizado adquiere resistencia al encogimiento15) y a la formación de pildeo16) y mejora, asimismo, su capacidad de descarga electrostática y de afinidad hacia los colorantes ácidos y reactivos. En este artículo estudiamos los efectos causados en fibras de lana tratadas con peróxido de hidrógeno en medio alcalino bien en presencia N. Gdmez, A. Naik R. Juliá y P. Erra - SORCION DE HlDROLlZADOS PROTEICOS EN LANA OXIDADA de hidlrolizados proteicos cuaternizados o postratadas con ellos. Es conocido que el efecto blanqueante del peróxido de hidrógeno frente a las fibras queratínicas se incrementa al incrementarse el pH del medio ya que se f'avorece la formación del agente blanqueante, iones perhidroxilo (HO;) (ec.1). Sin embargo, tanto la oxidación de los residuos de cistina como el dañado de la fibra se incrementa al incrementar el pH del medio. H202 + OH- ->H20 + H02- (1) Los métodos analíticos químicos, tales como solubiliclad alcalina, SA, solubilidad urea-bisulfito, SUB, son los utilizados para detectar el nivel de modificación causado en las fibras de lana debido a un tratamiento químico y se basan en detectar la variación del grado de reticulación de las cadenas polipept idicas. La elevada solubilidad de las lanas tratadas con perdxido de hidrógeno se atribuye principalmente al decrecimiento de la reticulación y al efecto solubilizante de los grupos sulfónicos de los residuos de ácido ci~teínico'~). En este trabajo se intenta aportar nuevos conocimientos sobre la contribución de los hidrolizados proteicos cuaternizados en las propiedades químicas de las fibras de lana sometidas a un tratamiento con peróxido de hidrógeno en medio alcalino. Asimismo, se investiga como influye el sistema de aplicación de los hidrolizados proteicos cuaternizados en las propiedades químicas (SA y SUB) y se discuten los mecanismos de acción o de reaccióri implicados. 2. EXPERIMENTAL 2.1. Materiales - Cinta de lana merino argentina de 19.5pm y '11.8% de cistina suministrada por Corcoy S.A. fue empleada para el presente trabajo. Antes de ser tratada se lavó con una solución acuosa de tensioactivo no iónico (1% 1-aventine BASF, 2h a temperatura ambiente), se aclaró con agua desionizada y se acondicionó (20QC, 60%h.r.). - Peróxido de hidrógeno (33% p/v) de Panreac. 110s productos comerciales se usaron como tiidrolizados proteicos cuaternizados: - tiidrolizado de colágeno cuaternizado (C), L-amequat L, denominado por CTFA '"Lauryldimonium hydroxypropylamino tiydrolysed", Pm=600-700, suministrado por f3ulcra S.A. - tiidrolizado de queratina cuaternizado (K), Croquat WKP, denominado por CTFA "Cocodimonium hydrolysed keratin protein", f3m=700-1000, suministrado por Croda S.A. - Fluorescente aniónico Blankophor (C.I. Fluorescent Brightener 113) suministrado por Bayer. Los productos químicos empleados en los tratamientos fueron de grado "para laboratorio" y en los análisis fueron de grado "analítico". 2.2. Tratamientos Los tratamientos se efectuaron en medio acuoso según dos procesos distintos: a)En dos baños diferentes. Primero el tratamiento con peróxido de hidrógeno en tampón de oxalato amónico/pirofosfato sódico (0.013M/ 0.01M) y después el tratamiento con hidrolizado proteico cuaternizado (C o K) en tampón de fosfatos (0.125M). Se denominan "H202+C" o "H202+K. b)En un solo bafio. Tratamiento con peróxido de hidrógeno en presencia de hidrolizado proteico cuaternizado (C o K) en tampón de oxalato amónico/ pirofosfato (0.01 3M10.01 M). Se denominan "H2O2/CW o "H20.JK. Todos los tratamientos se efectuaron en un bafio termostatizado con agitación siendo la relación de baño 4011. Las condiciones experimentales se indican en la Tabla l. Después del tratamiento las muestras de lana se aclararon con agua. TABLA I Tratamientos y condiciones experimentales. B(50)= Tratamiento con tampón fosfato a 50QC B(25)= Tratamiento con tampón fosfato a 25QC B(H202)= Tratamiento con tampón0 oxalato amónicol pirofosfato sódico a 50%. 2.3. Métodos de análisis La sorción de hidrolizado proteico cuaternizado en fibras de lana se determinó por diferentes métodos: N. G6mezZ A. Naik. R. JuM y P. Ena SORCION DE HlDROLlZADOS PR07EICOS EN LANA OXIDADA 1 Q, Determinación de la concentración del hidrolizado proteico cuaternizado en el bafio antes y después del tratamiento siguiendo el método de dos fases C.I.A. 8-66. 2Q)Determinación del contenido de hidrolizado proteico cuaternizado en las fibras según método descrito por Maclaren18). 3Q)Determinación del contenido en hidroxiprolina en las fibras, siguiendo el método propuesto por Bergmanlg). La determinación de la cantidad de hidrolizado proteico cuaternizado sorbido en la superficie de las fibras de lana se realizó: 4Q)Extrayendo el mismo con diclorometano en un soxhlet durante 6h y valorando los extractos de acuerdo con el método C.I.A. 8-6620). El ácido cisteínico se determinó por electroforesis de hidrolizados de lana según el método UNE 40-241 -73. La solubilidad alcalina (SA) y la solubilidad en .- urea-bisulfito (SUB) se determinaron de acuerdo con los métodos standard UNE 40-204-72 y UNE 40-205- 72 respectivamente. El tiempo de humectación (TH) se determinó midiendo el tiempo requerido para la inmersión completa de lg de lanaz1). El grado de blanco (GB) se determinó de acuerdo con el método standard (IWTO Test Method, Tech. Com., Paris 1986). La detección de hidrolizado proteico cuaternizado en las fibras se llevó a cabo mediante tinción con fluorescente aniónico Blankophor BA (solución acuosa al 3%, pH 5.5-6.5 durante 5 minutos a temperatura ambiente, siendo la relación de bafio 1 5011 =)). 4. RESULTADOS Y DlSCUSlON 4.1. Sorción de hidrolizado proteico cuaternizado y formación de ácido cisteinico En la tabla II se indican los valores de ácido cisteínico y de sorción de diferentes hidrolizados proteicos cuaternizados en cinta de lana tratada en dos bafios distintos (+) o simultáneamente (1) con peróxido de hidrógeno e hidrolizado proteico cuaternizado. La similitud de los resultados de sorción total entre los diferentes métodos analíticos utili~adosl.~~~), indica la validez de los análisis y que el aclarado realizado en las muestra después del tratamiento no extrae prácticamente el hidrolizado proteico sorbido. Resultados paralelos fueron hallados en tejido de lana 23). TABLA II Valores de ácido cisteínico (-SO3-) y de sorción total y superficial de hidrolizados proteicos cuaternizados en muestras de lana no tratadas y tratadas con peróxido de hidrógeno. (1) Concentración de C o K en el baño de tratamiento (2) Contenido de hidroxiprolina en la muestra (3) Contenido de C o K en la muestra (4) Contenido de C o K en la superficie de la muestra. La sorción de C es mayor que K tanto en lana sin tratar como en lana tratada, independientemente de la temperatura del tratamiento. Como cabía esperar, la sorción de C o de K en las muestras tratadas con peróxido de hidrógeno es superior a la de las muestras no tratadas debido a la formación de ácido cisteínico y a una menor reticulación de las fibras. La sorción tanto de C como de K tiene lugar preferentemente a nivel superficial, pues se considera que el hidrolizado proteico cuaternizado extraído con cloruro de metileno (método 4), corresponde al sorbido a nivel s~perficial*~). La difusión de C o K es superior en las muestras tratadas con peróxido de hidrógeno y es más destacable cuando el tratamiento se realiza en presencia de C o de K. Puesto que la baja temperatura de tratamiento y el elevado peso molecular de los hidrolizados proteicos cuaternizados no propician la migración de los mismos hacia el cortex de las fibras18), su mayor difusión puede ser atribuible al grado de reticulación y a la carga iónica de las fibras. La ruptura del enlace disulfuro de la cistina favorece la difusión de C y de K (ver Tabla 11). En los tratamientos en dos pasos la reticulación de las fibras probablemente aumenta al formarse en ellas trazas N. Ghez, A. Naik, R. Juüá y P. Ena SORCION DE HIDROLIZ4M)S PROTEICOS EN LANA OXIDADA de lantionina y lisinoalanina y, consecuentemente, la difusión de los hidrolizados proteicos cuaternizados es menor. Mediante microscopía de fluorescencia de cortes transversales de fibras sometidas a tratamiento con el fluorescente aniónico Blankophor BA, bajo condiciones experimentales en las que las fibras sin tratamiento no presentan fluorescencia, se pone de manifiesto, asimismo, que la sorción de hidrolizados proteicos cuaternizados tiene lugar principalmente a nivel cuticular ya que el grado de fluorescencia obtenido corresponde al de sorción alcanzada. Estos resultados coinciden con los hallados por diferentes auto re^^^.^^) con cabello humano, en los que tanto la sorción como la penetración de hidrolizados proteicos es dependiente del grado de modificación producida por el tratamiento cosmético, tal corno ruptura de enlaces disulfuro, de puentes de hidrógeno y de enlaces iónicos, hidrólisis de enlaces peptidicos y del efecto destructor de un medio alcalino. En las condiciones experimentales en que se ha llevado a cabo el tratamiento con peróxido de hidrógeno, pH 9.0, solamente se forman en las fibras de lana restos de ácido ci~teínico~~.~~). La formación de ácido cisteínico en las fibras tratadas con peróxido de hidrógeno en presencia de C o K es menor, siendo más relevante el tratamiento con K. Este efecto protector de C o de K es inverso al hallado por GacénZ7) al tratar lana con peróxido de hidrógeno en presencia de tensioactivos catiónicos convencionales. Este diferente efecto de los hidrolizados proteicos cuaternizados puede ser debido a la presencia de grupos carboxílicos en el resto hidrófilo de los mismos, los cuales pueden constituir una barrera frente a los iones de perhidroxilo, HO; al ser el hidrolizado proteico cuaternizado sorbido en la superficie de las fibras (Fig. 1). Además, cuando el tratamiento se realiza en presencia de hidrolizado de queratina cuaternizado, K, los residuos de cistina presentes, posiblemente, se oxidan formándose nuevos grupos sulfónicos con lo cual se incrementa el efecto protector. 4.2. PROPIEDADES QUlMlCAS En la tabla III se muestran las modificaciones químicas causadas en fibras de lana. TABLA III Valores del contenido en ácido cisteínico (-SO,-), grado de blanco (GB), tiempo de humectación (TH), solubilidad alcalina (SA) y solubilidad urea-bisuifito (SUB) de lana sin tratar y diferentemente tratada. El grado de blanco de las muestras tratadas @- con peróxido de hidrógeno fue el esperado presentando una mejora considerable. Esta mejora, en general, se reduce levemente a causa de la aplicación de hidrolizado proteico cuaternizado de Tenahdivo caüóniw HMmlkado proteico color acaramelado. tonvnndonal tuatemhdo La disminución del tiempo de humectación de las fibras se corresponde a la sorción alcanzada de C o de K en las fibras, mayor sorción menor tiempo de humectación. La solubilidad alcalina de lana sometida a las condiciones de tratamiento con peróxido de FlGLJRA 1. Disposición esquemática de moléculas hidrógeno (NT+B(H20,)) es que la de la lana de tensioactivo sohidas en la superficie Sin tratar, debido a la f0tTnaciÓn de trazas de de las fibras. lantionina y lisinoalanina a causa del pH del medio y de la temperatura; en cambio, es considerablemente superior en la lana oxidada (H,O,), como N. Gbmez. A. N&. R. Julid y P. Em SORCION DE HlDROLlZAOOS PROTEICOS EN LANA OXIDADA consecuencia de la formación, además, de ácido cisteínico17). El postratamiento con el medio tamponado de fosfatos no modifica la solubilidad alcalina de la lana oxidada (H202+B(50) y H20z+B(25)). Sin embargo, la solubilidad alcalina de lana oxidada y postratada con hidrolizados proteicos cuaternizados (HzOz+C, H20z+K) y de lana oxidada en presencia de dichos hidrolizados (H20z/C, HzO,! K) es ligeramente superior o igual respectivamente a la de la lana sin tratar. Por tanto la solubilidad alcalina de lana oxidada cambia a causa de la sorción de C ode K. Recientemente se ha evidenciado mediante análisis con IRTFIATR que la formación de grupos fuertemente aniónicos, (SO;), en las proteínas de las fibras provoca una modificación parcial de los enlaces iónicos existentes entre grupos carboxilicos (-COO-) y amina (-NH,) desplazando los grupos sulfónicos, vía intercambio iónico, a los grupos carboxílicos2~ (Fig. 2). - S-S - Coa. +mw. FIGURA 2. Modificación de enlaces iónicos grupo carboxilicolgrupo amina a causa de la formación de grupos sulfónicos, (SO,), y reformación de los mismos al sorberse hidrolizado proteico cuaternizado. P+= hidrolizado proteico cuaternizado. La solubilidad urea-bisulfito de lana sometida a los diferentes tratamientos también cambia respecto a la de la lana sin tratar, excepto cuando el tratamiento con peróxido de hidrógeno se realiza en presencia de hidrolizado proteico cuaternizado. El tratamiento correspondiente al blanco de oxidación (NT+B(HzOz)) y a los blancos de postratamiento con C o K (H20z+B(25) y HzOz+B(50)) provocan en la lana sin tratar y en la oxidada una disminución de su solubilidad en urea-bisulfito a causa de la formación de trazas de lantionina y lisinoalanina. El mismo efecto se observa lógicamente en lana oxidada y postratada con C o K. La presencia de hidrolizado colagénico hidroxipropilo de las moléculas C reacciona más rápidamente 'con los residuos de DHA formados durante la oxidación que con los gnipos tiol o amina, evitándose la formación de enlaces tranversales de lantionina y lisinoalanina (Fig. 3). CO R CO R CO R I I I I I I C=CH2 + HC-OH +HC-CH2-C-OH +C=CH-CH I I I I I I NH R' NH R' NH R' Residuo Grupo hidroxi DHA propilo R= H3C-(CH2)11 -N(CH3)2-CH2- R'= -CH2-(NH-CHR"-CO)n-OH R"= Cadena lateral de los aminoácidos. FIGURA 3. Posible reacción entre residuos de DHA y grupos hidroxipropilo de hidrolizado colagénico cuaternizado. De estos resultados se deduce por lo tanto la posible formación de enlaces covalentes entre fibras de lana e hidrolizado proteico cuaternizado. 5. CONCLUSIONES 5.1. La sorción de hidrolizado proteico cuaternizado, que es mayor en las fibras tratadas con peróxido de hidrógeno, tiene lugar preferentemente a nivel cuticular. 5.2. La difusión de hidrolizado proteico cuaternizado hacia el interior de la fibra es más acentuada en los tratamientos en un solo bafio. 5.3. La solubilidad alcalina de las fibras tratadas con peróxido de hidrógeno se reduce considerablemente como consecuencia de la sorción de hidrolizado proteico cuaternizado y de la restauración de los enlaces iónicos originales entre grupo carboxilicolgrupo amino en las cadenas polipept idicas. 5.4. Las fibras de lana tratadas en un solo bafio (H20z/C, H20.JK) presentan además, unos valores de solubilidad urea-bisulfito del orden de las fibras sin tratar ya que se evita la formación de trazas de lantionina y lisinoalanina. cuaternizado en el tratamiento con peróido de hidrógeno evita la formación de lantionina y lisinoalanina tal como se ha podido detectar en los 6. AGRADECIMIENTOS aminogramas de las cintas de lana as¡ tratadas. Los autores agradecen a la Srta. l. Mufioz su Además, ello concuerda con la disminución de colaboración en el trabajo experimental y a la intensidad del pico de DHA de los espectros de IR/ DGICYT por la financiación al proyecto PB9010105. ATR obtenidos de la misma muestraz3). A partir de estos resultados, cabe pensar que el grupo N. Gbmez, A. Naik. R. JuU y P. Ena SORClON DE HlDROLlZADOS PROEICOS EN LANA OXIDADA 1 .A.K.Puri y R.T.Jones; Proc. XlVth I.F.S.C.C., Vol 11, 11 53, Barcelona (1 986). 2.Bonadeo y G.L.Variati; Cosrnetics and Toiletries, 92, 45, (1 977). 3.A.l)omsch, P.Bush and H.Hensen; Fette und Ole Fettderivate Folgeprodukte, 114,695, (1 988). 4.Patente: Ger. DD 273,276 (1989). 5.Patente: U.S. US4,906,460 (1990). 6.Patente: JP 03,206,015 (1991). 7 .Patente: JP 63,57,512 (1988). 8.Patente: EP 336,265 (1989). 9.Patente: JP 63,54,313 (1988). 10.Patente: FR 2,655,544 (1991). 11 .W.'nedemann; Text. J. 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