GM2-Aktivator Protein und Vesikeltransport in den Schaltzentrum des Sammelrohrs
Thomas Michael Mundel
Dr. Med. GM2-Aktivator Protein und Vesikeltransport in den Schaltzellen der Sammelröhre Geboren am 11.05.1968 in Neckarsulm Reifeprüfung am 27.05.1987 in Neckarsulm Studiengang der Fakultät für Medizin von SS 1988 bis WS 1994 Physik am 20.03.1990 an der Universität Heidelberg Klinische Studie in Heidelberg
Bicarbonat-zernierende B-Typ und der Zwischenprodukt
Ultrastrukturell war GM2AP
eng mit den
Stücke (Hufnagel)
Die Zytoplasma-Seite der Zytoplasma-Seite der Zytoplasma-Seite der Zytoplasma-Seite der Zytoplasma-Seite der Zytoplasma-Seite der Zytoplasma-Seite der Zytoplasma-Seite der Zytoplasma-Seite der Zytoplasma-Seite der Zytoplasma-Seite der Zytoplasma-Seite der Zytoplasma-Seite der Zytoplasma-Seite der Zytoplasma-Seite der Zytoplasma-Seite der Zytoplasma-Seite der Zytoplasma-Seite der Zytoplasma-Seite der Zytoplasma-Seite der Zytoplasma-Seite der Zytoplasma-Seite der Zytoplasma-Seite der Zytoplasma-Seite der Zytoplasma-Seite
Die Zellmembranen sowie die tubulovezikulären Profile sind zu finden und die Zytoplasma-
Domäne der vakularen H
Die V-ATPase ist eine
Sie werden durch Endocytose und Exocytose recycelt, wobei sie - abhängig von
Die metabolische Schicht zwischen der Zellmembran und ihren intrazellulären Speichern
(Tubulovezikuläre Profile) transportiert,
Schüttelt
Die Mechanismen, die
Da GM2AP mit der transportierbaren Form der Protonenpumpe in der Schaltzelle eng und ausschließlich assoziiert ist, schien eine Rolle bei diesen Mechanismen offensichtlich zu sein.
Biochemische Untersuchungen hatten bereits nachgewiesen, dass GM2AP kein
GM2AP wurde bisher noch nie in Verbindung mit
Dies ist umso erstaunlicher, weil die höchsten Mengen
GM2AP bezogen auf das Gewicht der Organe in den Nieren.
- ATPase
Es ist sowohl in anderen Nephronen als auch in verschiedenen außerirdischen Organen vorhanden.
Sie finden ihre
Schuttling
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Eine neue Rolle für das Gangliosid-GM2-Aktivator-Protein als Bestandteil der
Die Beförderungsmaschinen der Protonenpumpe in den Schaltzellen werden vorgeschlagen.
Möglichkeiten, wie GM2AP funktioniert, sind denkbar:
Verbindung der Mikrotubuli mit den Zytoplasma-Domänen der Protonpumpe
Diese Mechanismus könnte analog zu der Funktion von Clathrin in Verbindung mit Adaptin bei der Endocytose von AQP2 in den Hauptzellen der Sammelröhre angesehen werden. (ii) GM2AP könnte polar orientierte Sphingolipide an die Zellmembran binden und somit an der Targeting der Vesikeln und damit an der V-ATPase an die Zellmembran beteiligt sein. GM2AP könnte somit einer der postulierten Mediatoren für den Vesikeltransport oder die Targeting der Protonpumpe in die Schaltzellen sein.